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RMN et Interactions Biologiques : Formation pratique avancée

Cette formation est organisée conjointement par le Laboratoire de Résonance Magnétique Nucléaire (IBS, Grenoble) et le Laboratoire de Chimie et de Biologie Structurales (ICSN, Gif-sur-Yvette). La dernière session a eu lieu du 16 au 20 mai 2011 à Gif-sur-Yvette et la prochaine session aura lieu en 2012 à l’IBS (Grenoble).

Date limite d’inscription : vendredi 8 avril 2011

Public

- La cible première de cette formation est les étudiants en début de thèse. Mais les ingénieurs, étudiants, ou chercheurs des mondes académiques, associé au CNRS, souhaitant approfondir leurs connaissances des techniques modernes d’études des interactions impliquant des protéines par RMN du liquide sont aussi bienvenus. Pour les autres personnes intéressées (industriels, ...), nous contacter par email.
- Pré-requis souhaitables : Notions de base en RMN du liquide.

Objectifs

Cette formation de 5 jours consiste à fournir aux participants les outils nécessaires à l’étude des interactions entre une protéine et ses partenaires biologiques (ligands au sens large). L’objectif final sera de :

  1. maîtriser les principes généraux du comportement d’échantillons biologiques (protéines et leurs complexes) en RMN. Etre capable de juger de la faisabilité de l’étude à partir d’une série de premiers spectres (1D 1H, 2D 15N HSQC, ...).
  2. comprendre les bases des phénomènes dynamiques associées aux interactions (vitesses d’échange, dépendance des propriétés de relaxation) nécessaires à l’interprétation des données RMN
  3. être capable de choisir les protocoles adaptés et les expériences RMN optimaux pour les différents types d’interaction.

Pour cela, plusieurs exemples concrets et variés seront abordés expérimentalement puis analysés :

  1. suivi de l’interaction du côté de la protéine (titration par 15N HSQC).
  2. suivi de l’interaction du côté du ligand dans les conditions d’excès important (STD, WaterLOGSY, NOE transféré)
  3. caractérisation structurale du complexe formé (NOESY filtrés, docking)

Organisation

- Le nombre de participants sera limité à 16.
- La formation comprendra des cours, et des travaux dirigés et pratiques (spectromètre et station de travail).
- Les travaux pratiques auront lieu sur les spectromètres RMN BRUKER (600, 700, et 800 MHz) du laboratoire de Chimie et Biologie Structurales de l’ICSN (Gif-sur-Yvette).
- Les participants logeront sur le campus de Gif-sur-Yvette

Lieu : Campus CNRS de Gif-sur-Yvette (91)

Durée : 5 jours, 16-20 mai 2011

Coût : Les frais de formation comprenant le logement et les repas, sont pris de charge pour les agents de laboratoires CNRS. Le transport jusqu’à Gif-sur-Yvette restera à la charge du participant.

Programme prévisionnel

Journée Contenu
J1 Contrôle qualité (HSQC,...) / Prise en main du spectromètre / Optimisation des échantillons et marquage isotopique
J2 Phénomène dynamique et régime d’échange / Titration d’une protéine (calmoduline) (acquisition et analyse) /
J3 Interaction vues par de petites molécules / STD (acquisition)
J4 Caractérisation structurale de complexe / Etudes de complexes (filtres, ...)
J5 Modélisation moléculaire / Bilan

Inscriptions

Vous pouvez d’ores et déjà vous inscrire en remplissant le formulaire présent sur la page, accompagné d’un CV. Le dossier peut être envoyé par email.

Date limite d’inscription : vendredi 8 avril 2011